Рівні структурної організації молекули білка: вторинна структура білка

Основу будови протеїнів і протеидов становить поліпептидний ланцюг, а молекула білка може складатися з однієї, двох або декількох ланцюгів. Тим не менш, фізичні, біологічні та хімічні властивості біополімерів обумовлюються не тільки загальної хімічної структурою, яка може бути і «безглуздою», а й наявністю інших рівнів організації білкової молекули.

Первинна структура білка визначається кількісним і якісним амінокислотним складом. Пептидні зв'язки є основою первинної структури. Вперше цю гіпотезу висловив в 1888 р А. Я. Данилевський, а надалі його припущення були підтверджені синтезом пептидів, який здійснив Е. Фішер. Структура молекули білка детально досліджувалася А. Я. Данилевським і Е. Фішером. Відповідно до цієї теорії, молекули білка складаються з великої кількості амінокислотних залишків, які з'єднані пептидними зв'язками. Молекула білка може мати одну або кілька поліпептидних ланцюгів.

При дослідженні первинної структури білків використовують хімічні агенти і протеолітичні ферменти. Так, за допомогою методу Едмана вельми зручно ідентифікувати кінцеві амінокислоти.

Вторинна структура білка демонструє просторову конфігурацію молекули білка. Розрізняють такі типи вторинної структури: альфа-спіральна, бета-спіральна, коллагеновая спіраль. Вчені встановили, що для структури пептидів найбільш характерна альфа-спіраль.

Вторинна структура білка стабілізується за допомогою водневих зв'язків. Останні виникають між атомами водню, з'єднаними з електронегативним атомом азоту однієї пептидного зв'язку, і карбонільним атомом кисню четвертою за рахунком від неї амінокислоти, і спрямовані вони уздовж спіралі. Енергетичні розрахунки показують, що при полімеризації цих амінокислот більш ефективна права альфа-спіраль, яка присутня в нативних білках.

Вторинна структура білка: бета-складчаста структура

Поліпептидні ланцюги в бета-складках повністю витягнуті. Бета-складки утворюються при взаємодії двох пептидних зв'язків. Зазначена структура характерна для фібрилярних білків (кератин, фиброин та ін.). Зокрема, бета-кератин характеризується паралельним розташуванням поліпептидних ланцюгів, які додатково стабілізуються межцепочечних дисульфідними зв'язками. У фиброин шовку сусідні поліпептидні ланцюги антіпараллельни.

Вторинна структура білка: коллагеновая спіраль

Освіта складається з трьох спіраль ланцюгів тропоколагену, який має форму стрижня. Спіралізують ланцюга закручуються і утворюють суперспіраль. Спіраль стабілізується водневими зв'язками, що виникають між воднем пептидних аміногруп амінокислотних залишків одного ланцюга і киснем карбонільної групи амінокислотних залишків іншого ланцюга. Представлена структура надає коллагену високу міцність і пружність.

Третинна структура білка

Більшість білків в нативному стані мають дуже компактну структуру, яка визначається формою, розміром та полярністю амінокислотних радикалів, а також послідовністю амінокислот.

Істотний вплив на процес формування нативної конформації білка або його третинної структури надають гідрофобні і іоногенні взаємодії, водневі зв'язки та ін. Під дією цих сил досягається термодинамічно доцільна конформація білкової молекули і її стабілізація.

Четвертичная структура

Цей вид структури молекули виникає в результаті асоціації кількох субодиниць в єдину комплексну молекулу. До складу кожної субодиниці входить первинна, вторинна і третинна структури.